Białka- aminokwasy

 0    25 fiche    Maria_tenis
ladda ner mp3 skriva ut spela Kontrollera dig själv
 
Fråga język polski Svar język polski
Białka-budowa
börja lära sig
reszty aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi
Wiązanie peptydowe
börja lära sig
C połączone dwoma kreskami z O i jedną z N które jest połączone jedną kreską z H
Grupy funkcyjne aminokwasów
börja lära sig
aminowa (zasadowa) NH2, karboksylowa (kwasowa) COOH
Aminokwasy-budowa
börja lära sig
węgiel, wodór, tlen, azot +siarka
Aminokwasy-podział
börja lära sig
białkowe (budują peptydy i białka, 20) i niebiałkowe (280)
Aminokwasy ze względu na stosunek grup
börja lära sig
kwasowe COOH>NH2 (ujemnie), zasadowe COOH<NH2 (dodatnio) lizyna, histydyna, arganina, obojętne COOH=NH2
Aminokwasy ze wzgędu na pochodzenie
börja lära sig
endogenne, egzogenne (muszą być dostarczane z pokarmem)
jak się nazywa proces powstawania wiązania peptydowego
börja lära sig
kondensacja
jak się nazywa proces odwrotny od powstawania wiązania peptydowego
börja lära sig
hydroliza
Aminokwasy aromatyczne
börja lära sig
fenyloalanina tyrozyna, tryptofan
Różnica między białkiem a peptydem
börja lära sig
białko ma minimum 101 reszt aminokwasowych, peptyd na najwięcej 100 reszt aminokwasowych
Peptydy-podział
börja lära sig
oligopeptydy (2-10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych) (dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy)
Białka-podział wartość
börja lära sig
pełnowartościowe (białka zwierzęce, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy egzogenne), niepełnowartościowe (białka roślinne, nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów egzogennych)
Białka podział
börja lära sig
proste (wyłącznie aminokwasy), złożone (dodatkowa reszta niebiałkowa)
Struktura I-rzędowa
börja lära sig
aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi, nie ulega zniszczeniu podczas denaturacji, ale ulega zniszczeniu pod wpływem protez, struktura płaska, prosty, pojedynczy łańcuch
Struktura II-rzędowa
börja lära sig
pofałdowana I-rzędowa, x-helisa (sprężyna) / B-harmonijka (strzałka), stabilizują wiązania wodorowe
Struktura III-rzędowa
börja lära sig
pofałdowana II-rzędowa, określa kształt przestrzenny i odpowiada za aktywność biologiczną, zniszczenie powoduje utratę właściwości biologicznych białka, stabilizują wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe, wiązania jonowe, oddziaływanie hydrofobowe
Struktura IV-rzędowa
börja lära sig
co najmniej 2 łańcuchy polipeptydowe 3-rzędowe wiązania stabilizujące są pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów należących do innych łańcuchów polipeptydowych stabilizują wiązania wodorowe jonowe mostki disiarczkowe oddziaływanie hydrofobowe
Albuminy
börja lära sig
białka osocza krwi, odpowiadają za odpowiednie ciśnienie onkotyczne we krwi, transport hormonów i leków, wątroba
globuliny
börja lära sig
białka osocza krwi, przeciwciała (alfa, beta, gamma-globuliny-funkcja odpornościowa) lub immunoglobuliny
histony
börja lära sig
białka zasadowe, tworzenie chromatyny
keratyna
börja lära sig
białka fibrylarne, włókienne, wytrzymałe na uszkodzenia mechaniczne, włosy, paznokcie, pióra, rogi, kopyta
Białka złożone mioglobina
börja lära sig
mioglobina - pojedynczy łańcuch polipeptydowy, wiązany z grupą helową, magazynowanie tlenu w mięśniach szkieletowych
białko złożone kolagen
börja lära sig
kolagen - włókienne białko, zwarta budowa, odporny na rozciąganie i zerwanie, nadaje wytrzymałości mechanicznej, do syntezy witaminy C, tkanka łączna i chrzęstna
Bialko złożone
börja lära sig
hemoglobina - cztery łańcuchy polipetydowe każdy jest związany z jedną grupą hemową, wiązanie tlenu w płucach i dostarczanie go do tkanek

Du måste vara inloggad för att skriva en kommentar.