biochemia kolos 1

 0    25 fiche    dawx
ladda ner mp3 skriva ut spela Kontrollera dig själv
 
Fråga język polski Svar język polski
Struktura 4-rzędowa
börja lära sig
To sposób połączenia się struktur 3-rzędowych, gdy białko zbudowane jest z więcej niż jednego łańcucha peptydowego
Struktura 1-rzędowa
börja lära sig
To sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożone determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA
Struktura 2-rzędowa
börja lära sig
Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych
Struktura 3-rzędowa
börja lära sig
Struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi aminokwasami
Inhibitory nieodwracalne
börja lära sig
Nieodwracalnie łączą się w centrum aktywnym blokując katalazę, np. Aspiryna
Inhibitory kompetecyjne
börja lära sig
Jest podobny budową do substratu, łączy się z centrum aktywnym, blokując przebieg reakcji swoją obecnością
Inhibitory niekompetecyjne
börja lära sig
Nie są podobne do substratu, przyłączają się do substratu poza centrum aktywnym zmniejszając powinowactwo enzymu do substratu
Beta harmonijka
börja lära sig
jedna z struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
Alfa helisa
börja lära sig
Struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe
Katalaza
börja lära sig
To enzym powodujący przyśpieszenie reakcji rozkładu H202 na wodę i tlen O2
ES
börja lära sig
Enzym-substrat kompleks utworzony pomiędzy enzymem a substratem w trakcie reakcji enzymatycznej
Wysalanie białek
börja lära sig
To proces w komórki produkują, modyfikują i wydzielają białka do otoczenia zewnętrznego
Inhibitor niekompetecyjny
börja lära sig
To związek chemiczny, który hamuje działanie enzymu, ale nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu
Punkt izoelektryczny białka
börja lära sig
Białko ma zerową ładunek elektryczny, tzn. liczba jonów dodatnich równa się liczbie jonów ujemnych
Model Michaellsa-Monien
börja lära sig
Zależność prędkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. Model ten wyjaśnia, jak enzym katalizuje przekształcanie substratu w produkty.
Cechy miejsc aktywnych enzymów
börja lära sig
To specjalnie ukształtowany obszar na powierzchni enzymu, w którym następuje wiązanie substratu i przeprowadzana jest reakcja chemiczna
Km
börja lära sig
Stała Michealisowska to parametr kinetyczny enzymu, który opisuje afiynność (przyciąganie) enzymu do substratu
Model Lineveavera-Burka
börja lära sig
Liniowa transformacja równania Michaelisa-Mentena, która umożliwia łatwiejszą analizę kinetyki enzymatyczne
Zymogen
börja lära sig
To biologicznie nieaktywna forma enzymu, która staje się aktywna po przetworzeniu (np. poprzez hydrolyzę pewnych fragmentów białkowych)
Ligaza UI
börja lära sig
Ligazy jednostkowej mocy (Unit of Activity), która jest miarą aktywności enzymu ligazy
Aminokwas egzogenny
börja lära sig
O aminokwas, który musi być dostarczany do organizmu z zewnątrz, ponieważ organizm nie jest w stanie go syntetyzować samodzielnie
Czy stężenie substratu zależy od szybkości reakcji
börja lära sig
Tak, stężenie substratu ma bezpośredni wpływ na prędkość reakcji enzymatycznej, ale związek ten jest regulowany określoną kinetyką, którą opisuje model Michaelisa-Mentena
Ureaza
börja lära sig
Enzym należący do grupy hydrolaz, który katalizuje rozkład kwasu moczowego do dwutlenku węgla i amonii
Glukoneogeneza
börja lära sig
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna
Łańcuch oddechowy
börja lära sig
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna

Du måste vara inloggad för att skriva en kommentar.